Fleischgenuß ohne Reue - Sicherheit von Plasmaderivaten Früherkennung von Prionen

Journal/Book: Münch. med. Wschr. 140 (1998) Nr. 26 S. 13-14. 1998;

Abstract: Satellitensymposium "Prionenforschung und Sicherheit von Plasmaderivaten" im Rahmen des Kongresses der Deutschen Gesellschaft für Thrombose- und Hämostaseforschung. Frankfurt/M. 26.2.1998 (Veranstalter: Centeon Pharma Liederbach). Als die Erreger des Rinderwahnsinns BSE sind die Prionen noch nicht definitiv überführt: Doch haben es seit der Verleihung des Medizinnobelpreises an den Mater der Prionenforschung Stanley B. Prusiner die Zweifler erheblich schwerer. Ein Testverfahren das die Möglichkeit eines frühzeitigen Nachweises von Prionen verspricht stellten Mitarbeiter aus dem Umfeld Prusiners anläßlich eines Kongresses der Deutschen Gesellschaft für Thrombose- und Hämostaseforschung vor. Spätestens seit der Verleihung des Medizinnobelpreises an Stanley B. Prusiner sind Prionen auch ohne Rindfleisch "in aller Munde". Inzwischen ist im Labor des Medizinnobelpreisträgers ein Verfahren zum frühen Nachweis der als Erreger des Rinderwahnsinns BSE diskutierten Prionen entwickelt worden: Mit einem Immuntest wollen die Wissenschaftler von der Universität von Kalifornien in San Francisco infizierte Nutztiere schon während der klinisch unauffälligen Inkubationsphase der Erkrankung identifizieren. Der Leiter des Projektes J. Safar geht davon aus daß in absehbarer Zeit ein Routinetest möglich sein wird. Chemisch nicht erkennbares Pathogen. Nichtpathogene Prionen kommen bei Säugetieren in der Zellhülle der Neuronen im Gehirn vor. Eine durch verschiedene Auslöser induzierbare Konformationsänderung eines solchen Prions bringt es in eine pathogene Form und generiert auf diese Weise nach Prusiners Theorie den Krankheitserreger. Es wird vermutet daß ein so verändertes Prion daraufhin mit nichtpathogenen Proteinen aggregiert und diese ebenfalls "umklappt". Im Sinne eines Dominoeffektes würden nach und nach immer mehr Prionenpathogen was Prusiner zufolge schließlich zur Zersetzung des Gehirns führen würde. Daß sich gesunde und pathogene Prionen nur durch eine Änderung der Konformation unterscheiden macht ihren Nachweis schwierig. Safar verstand es jedoch gerade diesen kleinen Unterschied für seinen Test zu nutzen: Pathogene Prionen weisen eine von (-Faltblättern geprägte Proteinstruktur auf; für zelluläre Prionen hingegen ist die -Helix das vorherrschende Strukturmotiv. Denaturierung führt nur beiden -Faltblättern zu einer deutlichen Veränderung so daß ein enzymgekoppelter Immuntest (ELISA) für beide denaturierten Prionformen sehr unterschiedliche Signale liefert. Die Verwendung verschiedener Algorithmen ermöglicht Safar schließlich Konzentrationen an pathogenen Prionen von weniger als einem Milliardstel Gramm pro Miniliter Gehirnhomogenisat nachzuweisen - selbst in Anwesenheit eines 3000fachen Überschusses an zellulären (gesunden) Prionen. Da der BSE-Erkrankung im allgemeinen eine mehr als zehnjährige Latenzphase vorangeht verspricht sich Safar von diesem Test eine möglichst frühzeitige Aussage über den Infektionsstatus von Rindern und hofft auf eine effektive Kontrolle der betroffenen Nutztiere. ___MH

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