Untersuchungen über das Cytochrom

Journal/Book: Sonderdruck aus der Medizinischen Monatsschrift Heft 4/5 April/Mai 1948 Seite 141-147. 1948;

Abstract: Von Prof. Dr. med. Dr. phil. R. Ammon und Oberarzt Dr. med. H. Fedtke (Aus der Medizinisch-wissenschaftlichen Abteilung der Firma Heinrich Mack Nachf. Fabrik chemisch-pharmazeutischer Präparate in Illertissen/Bay. und der Inneren Abteilung des Städt. Krankenhauses Ulm/Donau) Die Rolle des Cytochrommechanismus als dem wichtigsten terminalen Oxydationssystem des aeroben Zellstoffwechsels steht außer jedem Zweifel wenn auch über die einzelnen Wege die diese desmo lytischen Prozesse bestimmen keine rechte Klarheit herrscht. Schon in den 80er Jahren des vergangenen Jahrhunderts wurde in tierischen Geweben durch MacMunn ein Farbstoff nachgewiesen der Myo- und Histohämin genannt 1925 von Keilin endgültig als Cytochrom bezeichnet wurde. Die charakteristischen Absorptionsbanden die zur Entdeckung des Cytochroms schon bei MacMunn führten die sich von denen des Hämoglobins unterscheiden haben Keilin veranlaßt drei verschiedene Cytochrome anzunehmen die nach den Banden a b und c auch als Cytochrom a bis c bezeichnet werden. Frühzeitig kam die Verwandtschaft der Cytochrome zum Blutfarbstoff zum Ausdruck wie es ja auch schon der Name Histohämin beweist und durch die Untersuchungen Keilins (l.c.) in England Zeiles in Deutschland und Theorells in Schweden konnten auch konstitutionschemische Beweise für den Hämincharakter der Cytochrome erbracht weiden. Am besten bekannt und untersucht ist das Cytochrom c da es aus seinen tierischen und pflanzlichen Fundstätten leichter extrahierbar in isolierter Form haltbarer ist und auch in der Regel in größeren Mengen vorkommt als die anderen Cytochromkomponenten. Auch die Cytochrome a und b sind Eisen-Porphyrin-Eiweiß-Verbindungen. Für das Cytochrom c ist nachstehende Formel aufgestellt. Wir sehen daß die prosthetische Gruppe des Proteids ein typisches Eisenporphyrin ist das die charakteristischen Absorptionsbanden - in reduziertem Zustande - hat zum Unterschied vom Hämoglobin das in oxydiertem Zustand charakteristische Absorption zeigt wobei bekanntlich kein Valenzwechsel am Eisen eintritt im Gegensatz zu den Cytochromen die ja gerade durch den reversiblen Valenzwechsel: Ferri · · · ? Ferro· · · katalytisch wirken. Unsicher ist es ob nur eine oder beide Seitenketten wie es in der Formel angegeben ist mit dem Eiweiß verbunden sind. Das Hämin ist in das Eiweißmolekül so eingebaut daß weder CO noch O2 - im Gegensatz zum Hämoglobin - angelagert werden können. Der Eisengehalt des Cytochroms c beträgt 0 34% das Molekulargewicht berechnet sich daraus zu 16 000. ... ___MH

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